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Bedeutung von Molkenprotein in der Ernährung

 

Molkenprotein ist eine heterogene Mischung aus Proteinen. Molkenproteine ​​bestehen aus verschiedenen Proteinfraktionen. Kuhmilch (Bos taurus) enthält 3,5 % Protein, davon 80 % Kasein und 20 % Molkenprotein. Die biologische Wertigkeit (BV) von Molkenprotein beträgt 104, während die von Kasein 77 beträgt. Die BV des gesamten Milchproteins beträgt jedoch 91[33]. BV ist ein Koeffizient, der angibt, wie viel des im Darmtrakt des Körpers absorbierten Proteins für die Bildung neuer Proteine ​​verbraucht wird, nicht jedoch für den Energiebedarf [34].
Die meisten Molkenproteine ​​sind kompakt gewundene kugelförmige Moleküle, die hauptsächlich hydrophob und durch Peptidbindungen verbunden sind [30].

 

Eigenschaften von Molkenprotein:

  • hilft, den Appetit und das Sättigungsgefühl zu unterdrücken [8,9,10, 11];
  •  ist eine hochwertige Proteinquelle, die reich an allen essentiellen Aminosäuren und anderen biologisch aktiven Substanzen ist, die im Rahmen einer ausgewogenen Ernährung und körperlichen Aktivität zur Reduzierung der Fettmasse und zum Erhalt der Muskelmasse beitragen [13,14,15,16];
  • trägt zur Aufrechterhaltung eines positiven Glutathionspiegels bei, indem es die notwendigen Aminosäuren (Glutaminsäure, Cystein, Glycin) in der Nahrung bereitstellt und auch deren Synthese modelliert [17,18];
  • erleichtert die Aufnahme von Nahrungsmineralien, Vitaminen und Fettsäuren [17,20,21];
  •  hilft, die Stimmung und Konzentration zu verbessern [17,20,21];
  •  trägt zur Erhaltung und Reduzierung des körpereigenen Proteinverlusts (Muskel) aufgrund von Sakropenie bei älteren Menschen bei [12,22,23,24];
  •  sind im Vergleich zu anderen Proteinquellen leichter verdaulich und absorbierbar [17,21,21].
  • Molkenproteine ​​haben laut der Digestible Indispensable Amino Acid Score (DIAAS)-Methode der Internationalen Ernährungs- und Landwirtschaftsorganisation (FAO) 10–30 % mehr „Wert“ als Gersten-, Reis-, Soja- und Erbsenproteine ​​[25]
β-Lactoglobulin:
  •  ist ein globuläres Protein mit 162 Aminosäureresten [30];
  •  ist sehr reich an verzweigtkettigen Aminosäuren (25,1 %), insbesondere Leucin (13,5 %) [35];
  •  wird in der Milchdrüse der Kuh synthetisiert [35];
  •  enthält zwei –S-S-Bindungen und eine freie Thionylgruppe [30];
  •  macht 50–60 % des Molkenproteins und 10 % des gesamten Milchproteins aus (2–4 g/l) [35].
Die biologische Rolle von β-Lactoglobulin ist noch nicht vollständig geklärt. Es ist bekannt, dass es eine Transportfunktion ausübt – das Molekül enthält einen hydrophoben Teil, der die Vitamine A und D, Ca2+ und Fettsäuren binden kann, wodurch ihre Rückresorption im Körper erleichtert wird [21]. β-Lactoglobulin ist an der Regulierung des Phosphorstoffwechsels in der Milchdrüse der Kuh beteiligt [21]. β-Lactoglobulin kann auch mutagene heterozyklische Amine binden und so eine Art Schutz vor deren krebserregender Natur bieten [20]. β-Lactoglobulin ist das einzige Allergen im Molkenprotein. Eine Milchallergie ist eine klinisch-immunologische Reaktion auf ein oder mehrere Milchproteine ​​[35]. Eine Milchallergie wird bei 2-3 % der Kinder beobachtet, die meisten verschwinden im Alter von 3 Jahren [21]. In hypoallergenen Säuglingsnahrungen, die Molkenproteine ​​enthalten, liegt β-Lactoglobulin entweder abgetrennt oder in hydrolysierter Form vor [28]. Neben der biologischen Aktivität enthält es auch in seiner Struktur kodierte Peptidketten, die im Magen-Darm-Trakt bei der enzymatischen Hydrolyse freigesetzt werden können [35, 21].. Biologisch aktive Peptide sind spezifische Aminosäuresequenzen, die positive Auswirkungen auf Körperfunktionen und Zustände haben, die sich auf die menschliche Gesundheit auswirken können. [21]. Den biologisch aktiven Peptiden des β-Lactoglobulins werden zugeschrieben: blutdrucksenkende, antithrombotische, antimikrobielle und immunmodulierende Eigenschaften [21].
α-Lactoalbumin:
  •  α-Lactalbumin ist ein monomeres, kugelförmiges, kalziumhaltiges Protein, das aus 123 Aminosäureresten besteht, darunter Lysin, Leucin, Threonin, Tryptophan und Cystein [36];
  •  enthält vier –S-S-Bindungen [30];
  •  wird in Milchdrüsenzellen von Kühen synthetisiert und fungiert als regulatorische Komponente im Enzymsystem und ist für die Biosynthese von Laktose verantwortlich [36];
  •  macht 20 % des Molkenproteins und 3,4 % des gesamten Milchproteins aus (0,6–1,7 g/l) [36];
Das Verhältnis von α-Lactoalbumin zu β-Lactoglobulin in Molkenproteinen beträgt 1:3 [20].
Im Gegensatz zu β-Lactoglobulin hat α-Lactoalbumin eine sehr geringe Immunogenität, also ein geringes allergieauslösendes Potenzial, was es zu einem geeigneten Nährstoff für milchallergische Kinder macht [ 21 ].
Die gesundheitsfördernden Wirkungen von α-Lactoalbumin lassen sich in drei Kategorien einteilen:
  •  die Wirkung des gesamten intakten Proteins;
  •  Wirkungen einzelner Aminosäuren aus verdautem Protein;
  •  Wirkung von Peptiden im Magen-Darm-Trakt durch Hydrolyse von Proteinen.
Eine der biologisch aktiven Funktionen von α-Lactoalbumin, die durch den hohen Tryptophangehalt (4,9 g/100 g) begünstigt wird, ist ein Anstieg des Serotoninspiegels und ein Abfall des Cortisolspiegels, was zu einer Verbesserung der Konzentration, der Stimmung und einer verringerten Stressanfälligkeit führt [22]. α-Lactoalbumin kann nicht nur Ca, sondern auch Mg und Zn binden. Dadurch wird auch die Aufnahme dieser Mineralstoffe im Dünndarm erleichtert [37]. Biologisch aktiven Peptiden von α-Lactoalbumin werden antimikrobielle, immunmodulatorische und krebsbekämpfende Eigenschaften zugeschrieben[37]. Aufgrund seiner Ähnlichkeit mit menschlichem Albumin, seinem hohen Nährwert und seinen biologisch aktiven Eigenschaften wird α-Lactoalbumin häufig in Säuglingsanfangsnahrung verwendet [36]. Gereinigtes α-Lactoalbumin wird der Ernährung von Sportlern als gute Quelle für essentielle Aminosäuren zugesetzt [28].
Lactoferrin:
  •  ist ein monomeres, globuläres Fe3+-bindendes Glykoprotein mit 689 Aminosäureresten [39];
  •  gelangt aus dem Blutplasma in die Milch [39];
  •  gehört zur Gruppe der Transferrine, bei denen es sich um metallbindende und transportierende Proteine ​​im Blutplasma handelt [39];
  •  Lactoferrin macht 1 % des Molkenproteins aus [39];
  •  Lactoferrin verfügt über zwei Fe3+-Bindungsstellen. Jeder von ihnen kann 1,4 mg Fe3+ /g binden [40].
Lactoferrin hat verschiedene gesundheitsfördernde Eigenschaften. Es hat antibakterielle, entzündungshemmende, krebsbekämpfende, immunmodulatorische und knochenfördernde Eigenschaften sowie die Fähigkeit, die Zellproliferation und -differenzierung zu beeinflussen [21]. Die antibakterielle Wirkung von Lactoferrin ist am wirksamsten gegen Bakterien, die zur Vermehrung Eisen benötigen. Lactoferrin bildet Chelate mit in Mikroorganismen vorhandenen Eisenionen [21]. Auch Lactoferrin wird eine antioxidative Wirkung zugeschrieben. Lactoferrin zieht freie Fe+3-Ionen an, die die Bildung freier Radikale (Superoxid, Hydroxyl-) katalysieren [28]. Lactoferrin wird in künstlichen Milchnahrungen für Säuglinge verwendet. Lactoferrin ergänzt die Formel und macht sie der Muttermilch ähnlicher, die im Vergleich zu Kuhmilch 20-mal mehr Lactoferrin enthält. Eisengesättigtes Lactoferrin wird in Eisenpräparaten verwendet, um die Eisenaufnahme zu erleichtern [28].
Lactoferrin wird auch in Zahnpasten und Mundwässern verwendet, wo es im Komplex mit Lactoperoxidase und Lysozym eine antibakterielle Funktion ausübt [28].
Blutserumalbumin:
  •  macht 3 % der Molkenproteine aus [38];
  •  ist ein globuläres Protein, das aus 583 Aminosäureresten besteht [38];
  •  es wird nicht in der Brustdrüse synthetisiert, sondern gelangt über das Blutplasma in die Milch [38];
  • enthält 17 -S-S- Bindungen [30].
  •  bindet ähnlich wie β-Lactoglobulin hydrophobe Moleküle inkl. Fettsäuren [38];
  • Blutserumalbumin enthält alle essentiellen Aminosäuren [38].
Immunglobuline (IgG, IgA, IgM, IgA):
  • auch „Antikörper“ genannt, machen 9-10 % der Molkenproteine ​​aus [20];
  •  sind Glykoproteine, die aus vier Peptidketten bestehen, die durch Disulfidbrücken verbunden sind [41];
  • Aus ernährungsphysiologischer Sicht ist es eine gute Quelle für die essentielle Aminosäure Cystein [41].
Die Hauptfunktion von Immunglobulinen besteht darin, Neugeborenen eine passive Immunität zu verleihen. Immunglobuline enthalten Antikörper, die direkt an der Abwehr mikrobieller Krankheitserreger und der Förderung des Phagozytoseprozesses beteiligt sind, was zur Verhinderung der Adhäsion von Mikroorganismen und zur Neutralisierung von Viren und Toxinen führt [21]
                                Bedeutung von Molkenprotein in der Ernährung
Aminosäuren in Molkenproteinen kommen in den oben beschriebenen Fraktionen und minimal auch in Form freier Aminosäuren vor. Der Aminosäuregehalt von Molkenproteinen kann variieren und durch verschiedene Faktoren beeinflusst werden [38]. Molkenproteine ​​enthalten alle essentiellen Aminosäuren, sie machen 60 % der gesamten darin enthaltenen Aminosäuren aus [30].
Molkenproteine ​​sind eine ausgezeichnete Quelle für schwefelhaltige (Methionin, Cystein) Aminosäuren. Die Fähigkeit schwefelhaltiger Aminosäuren, die Immunfunktion und die antioxidative Kapazität des Körpers durch Modellierung der Glutathionsynthese zu fördern, ist im Körper von großer Bedeutung [28]. Glutathion ist ein endogenes Antioxidans, das in jeder Zelle des menschlichen Körpers vorkommt. Vor allem in der Leber, wo es für die Entgiftung der Zellen und des Lymphsystems sorgt. Eine positive Menge Glutathion stimuliert die Funktion des Immunsystems und steht in direktem Zusammenhang mit den Alterungsprozessen des Körpers. Die Glutathion-Biosynthese im Körper erfordert Glutaminsäure, Cystein und Glycin [42].
Molkenproteine ​​sind auch eine Nahrungsquelle für verzweigtkettige Aminosäuren (Isoleucin, Leucin, Valin). Verzweigtkettige Aminosäuren spielen eine wichtige Rolle bei der Proteinsynthese der Skelettmuskulatur und können auch am Energiestoffwechsel des Muskelgewebes beteiligt sein [28].
Nachdem Molken-OBV im Magen-Darm-Trakt verdaut wurde, sind nicht alle Aminosäuren am Energiestoffwechsel des menschlichen Körpers und an der Bildung von Kunststoff beteiligt. Einige der Proteine ​​werden enzymatisch in unterschiedlich lange Peptide gespalten, wobei die Anzahl der Monomere zwischen 2 und 20 Aminosäuren variieren kann. Diese einzelnen Aminosäuresequenzen sind in dem Protein, aus dem sie stammen, inaktiv. In ihrer freien Form weisen sie ein breites Spektrum an biologischer Aktivität auf, einschließlich antimikrobieller, blutdrucksenkender und immunmodulierender Aktivität[43].
Die grundlegenden Informationen sind der Literaturbeschreibung der Bachelorarbeit von Anša Sauer aus dem Jahr 2015 entnommen. Das SIA Valens Nutri-Produkt OBVProt ist eine Quelle für natives Molkenprotein (es gibt kein Molkennebenprodukt bei der Käse- oder Quarkproduktion). 
                                                      Verweise
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1 Kommentar

Labdien. Kādas ir jūsu domas par to, ka kazeīns veicina vēža augšanu (no grāmatas “lielais Ķīnas pētījums”. Īsumā – veica petijumus, kur pelēm un žurkām deva kancorogenas vielas un žurkām/pelēm, kuram uztura nebija kazeins vēzis neveidojas , bet kur bija kazeins vēzis veidojas. Paldies

Renāte

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